APOBEC3G能使新逆转录出来的病毒DNA负链上大部分C发生脱氨基化变成U,使正链DNA发生dG→dA超突变,引进终止密码子,或激活无嘌呤,无嘧啶内切酶,使病毒DNA不能复制.APOBEC3G 蛋白包括CD1 和CD2 两个结构域,其中CD1 主要与HIV 病毒gag 蛋白作用使APOBEC3G 蛋白进入病毒颗粒,并与HIV-1 病毒的Vif 蛋白相互作用,使APOBEC3G 发生泛素化降解；CD2 主要负责催化DNA 胞嘧啶脱氨基化.尽管目前CD2 单体晶体结构、NMR溶液结构和tail to tail 二聚体晶体结构均有报道,但有关APOBEC3G 与ssDNA作用机制仍不清楚.为此,在ssDNA 的存在下,我们对APOBEC3G-CD2 进行了晶体学研究,获得了分辨率1.8(A) 的、结构新颖的head to tail 二聚体晶体结构.在APOBEC3G-CD2 的head to tail 二聚体结构中,存在一个独特的作用界面.定点突变、动态光散射、NMR 技术辅助测定Km 和Kcat 等研究表明,二聚体作用界面对APOBEC3G-CD2 聚集状态以及脱氨基化的活性有着重要影响.在其表面图上,存在一个连续的槽,沿着这个槽,可以依次发现：APOBEC3G-CD2上与ssDNA结合及酶活相关的关键性因子loop1、loop3、loop5、loop7 和α6（包括残基P210、Q245、H250、D264 和Q380）以及已经被证实的残基R215、R256、H257、W285、R313、Y315、D316、D317、R320,APOBEC3G-CD1 上已经报道的与ssDNA 结合及酶活相关的关键残基对应位置.通过分析APOBEC3G 的脱氨基化的极性,方向性以及存在的死区域,还有SAXS 的结构模型,我们推测head to tail 的二聚体晶体结构模拟了APOBEC3G 蛋白全长结构.