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采用阴离子交换和凝胶过滤色谱法纯化大肠杆菌高密度培养所表达的重组葡激酶-水蛭素融合蛋白（rSFH），经SDS-PAGE和RP-HPLC分析纯度达到98％以上，每升发酵液得率约0．7g。同时利用疏水色谱、MALDI-TOF对纯化过程中出现的rSFH同源二聚体的分析和表面疏水面积的计算及利用高效排阻色谱（HPSEC）分析NaCl、温度对rSFH的可逆二聚化行为的影响，认为疏水作用在rSFH的可逆二聚化行为中发挥着重要作用。