【摘 要】
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本论文以两类植物球蛋白:豌豆分离蛋白(PPI)和大豆分离蛋白(SPI)为材料制备荷载姜黄素蛋白纳米复合物,并探究荷载前后蛋白所制备乳液的物理和氧化稳定性差异。结果表明:PPI和
【机 构】
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华南理工大学轻工与食品学院蛋白质工程研究中心;
【基金项目】
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国家自然科学基金面上项目(31171632,31471695)
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本论文以两类植物球蛋白:豌豆分离蛋白(PPI)和大豆分离蛋白(SPI)为材料制备荷载姜黄素蛋白纳米复合物,并探究荷载前后蛋白所制备乳液的物理和氧化稳定性差异。结果表明:PPI和SPI在pH 3.0和pH 7.0下荷载前后蛋白纳米颗粒粒径没有明显变化。pH 7.0时两蛋白姜黄素荷载量均高于pH 3.0,各pH下SPI荷载量要高于PPI。表面疏水性的显著降低与荧光淬灭现象发生表明形成两种蛋白纳米复合物的主要作用力为疏水相互作用,同时在两pH下,PPI比SPI荧光蓝移趋势更明显且有效淬灭常数也更大,即更易形成复合物。与原蛋白相比,荷载后各蛋白颗粒所制备乳液乳化活性有少许降低,同时pH 3.0时各蛋白颗粒乳化活性要高于pH 7.0。各乳液生成初级氧化产物脂质氢过氧化物浓度的变化趋势与生成次级氧化产物TBARS相类似,均为荷载姜黄素后各乳液氧化水平加速,同时pH 3.0时各类型乳液油滴氧化程度均高于pH 7.0。
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