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目的探讨来自鼠伤寒沙门氏菌的小分子热休克蛋白AgsA过量表达对大肠杆菌（E．coli）抗热性的影响。方法将重组质粒pET21a—agsA转化到E．coliBL21（DE3）感受态细胞中，表达AgsA蛋白，并对其进行纯化。分别以乙醇脱氢酶和过氧化氢酶作为底物，检测AgsA蛋白的分子伴侣活性。将过量表达AgsA的E．coli在不同温度下处理，检测AgsA对Ecoli的热保护作用。结果重组质粒pET21a—agsA转化到E．coliBL21（DE3）感受态细胞之后，诱导目的蛋白表达，经纯化，获得高纯度的AgsA