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以对硝基苯磷酸为底物,萌发的木豆种子粗提物经过硫酸铵分部沉淀、DEAE-Sephadex A25柱层析后得到两个有酸性磷酸酯酶活性的峰,分别收集这两个活性峰并经羟基磷灰石(HA)柱和伴刀豆球蛋白琼脂糖凝胶(Con-Sephorse 4B)柱层析进一步纯化得到两种酸性磷酸酯酶同工酶:纯化了51.3倍、比活力为10.8 U/mg蛋白的AcPaseⅠ;以及纯化了247倍、比活力为51.8 U/mg蛋白的AcPaseⅡ。非变性PAGE和变性SDS-PAGE检测AcPaseⅠ和AcPaseⅡ均呈现单一蛋白带,