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细菌漆酶有着真核漆酶所不具备的优势,如基因序列简单,没有真核生物漆酶基因的外显子——内含子复杂结构,酶蛋白中也没有糖基化修饰等。同时一些细菌漆酶具有广泛的底物特异性、良好的热稳定性以及偏碱的最适pH值范围等。这些都使得细菌漆酶可能是一种有利的生物催化剂,应用于真菌漆酶不适合的地方,弥补了传统漆酶的不足,扩大了漆酶的应用范围。本研究从Pesudomonas sp.593中分别克隆出多铜氧化酶cumA593和copA基因,并将cumA593和copA分别转入大肠杆菌BL21（DE3）pLysS,经IPTG诱导表达后,目的蛋白通过钴离子琼脂糖凝胶柱纯化,并对纯化好的两种蛋白分别做了漆酶活性的酶学研究。多铜氧化酶CumA593的最适反应pH对于底物DMP（2,6-dimethoxyphenoI）是pH 5.0,SGZ（syringaldazine）是 pH 7.5,ABTS（2,2’-Azino-bis（3-ethylbenzthiazoline-6-sulfonic acid））是pH 5.0。CumA593的最适反应温度对于底物DMP是55℃,SGZ是60℃,ABTS是60℃。CumA593的pH稳定性研究发现,酶蛋白在在偏弱碱性条件下比较稳定,在pH 9.5保存24小时后,其相对酶活仍保留60%左右的活力,而相反的,在pH 3.0保存12小时后,基本检测不到酶活力。CumA593的热稳定性并不是太好,当温度在60℃保存2小时,CumA593相对酶活仅仅剩余10%左右。二价金属离子对CumA593漆酶活力的影响发现Cu2+能极大的促进CumA593酶活力。相反的,Fe2+对CumA593酶活具有明显的抑制作用。对于底物DMP,CumA593的Km为4.38×10-4mol/L,Vmax等于1.187×10-6 mol·L-1·min-1,kcat为 0.056 s-1;对于底物 SGZ,Km为 1.714×10-5 mol/L,Vmax等于 0.705×10-6 mol·L-1·min-1,kcat 为 0.03 s-1;对于底物 ABTS,Km 为 1.06×10-4 mol/L,Vmax 等于 2.807×10-6 mol·L-1·min-1,kcat为 0.393 s-1。多铜氧化酶CopA和CumA593在氨基酸序列上具有21.75%的相同性,二者在蛋白结构和漆酶活性的酶学性质上都不相同。多铜氧化酶CopA的最适反应pH对于底物DMP是pH 7.5,SGZ是pH 7.5,ABTS是pH 3.5。CopA的最适反应温度对于底物DMP是50℃,SGZ是42℃,ABTS是50℃。CopA的pH稳定性研究发现,酶蛋白在中性条件下（pH 7.0）比较稳定。CopA的热稳定并不是太好,当温度在60℃保存0.5小时,CopA相对酶活仅仅剩余40%左右,而继续保存到3小时时,酶活力就基本检测不到了。二价金属离子对CopA漆酶活力的影响发现Cu2+能极大的促进CopA酶活力,不加铜离子或加其它二价金属离子CopA显示出很微弱的漆酶活性。对于底物DMP,CopA的Km为1.41×10-4mol/L,Vmax等于4.54×10-6mol·L-1·min-1,kcat为2.2s-1;对于底物8GZ,Km为0.25×10-4mol/L,Vmax等于0.7×10-6mol·L-1·min-1,kcat为0.87 3-1;对于底物 ABTS,Km为2.81×10-4mol/L Vmax等于 3.02×10-6mol·L-1·min-1,为 1.8 s-1。同时为了揭示多铜氧化酶CumA本身是否具有锰离子氧化能力,本研究分别从来源于具有锰离子氧化能力的Pesudomonas sp.593和非锰离子氧化能力的Pseudomonas aeruginosa 27853克隆了两种多铜氧化酶基因cumA593和cumA27853,并在大肠杆菌BL21（DE3）pLyS中进行了表达,相关蛋白进行了纯化。在体外证实了不管来源的宿主菌是否具有锰离子氧化能力,两种多铜氧化酶本身都能够催化氧化二价锰离子,并对二者相关酶动力学做了研究。CumA27853和CumA593虽然在氨基酸序列上仅有81%的相同性,但对于锰离子氧化的最适反应pH都是7.5,也都在30～37℃,酶活力相对较大,加入Cu2+也都能极大的促进酶活力。CumA27853的Km为27.27μmol/L,Vmax等于0.124μmol·L-1·min-1,kcat 为 0.016 s-1;而 CumA593 的 Km 为 42.75 μmol/L,Vax 等于 0.153μmol·L-1·min-1,kcat 为 0.035 s-1。